Estrutura e Função de Proteínas

Imagem d@ Cândida Ascensão Teixeira Tomaz [Ficheiro Local]
Cândida Ascensão Teixeira Tomaz
Código:
18387
Ano:
1
Semestre:
S2
Créditos ECTS:
6
Carga Horária:
TP(60H)
Área Científica:
Biotecnologia
Objectivos de Aprendizagem:
O objetivo desta UC é estudar a estrutura e conformação das proteínas e a sua função biológica, relacionando alterações estruturais com o surgimento de patologias. No final, o estudante deverá ser capaz de: -identificar os princípios que definem a estrutura proteica e os mecanismos de folding in vitro e in vivo; -relacionar alterações conformacionais com doenças neurodegenerativas; -explicar estratégias celulares de controlo de qualidade proteica; -aplicar métodos de cristalização e técnicas de análise estrutural (difração de raios X, dicroísmo circular, IV, fluorescência, RMN e SPR); -e demonstrar capacidade crítica na análise e apresentação de artigos científicos. O estudante deverá ainda desenvolver competências transversais essenciais, incluindo comunicação científica, autonomia na aprendizagem, pensamento crítico e trabalho em equipa.
Conteúdos programáticos:
1-Visualização e desenho computacional de moléculas orgânicas. Análise de interações moleculares entre proteínas e ligandos por métodos computacionais (Docking). 2- Métodos físicos de determinação da estrutura das proteínas: Cristalografia por difração de raios x e RMN; Dicroísmo Circular (DC); Interações proteína-ligando por SPR; Espectroscopia IV e fluorescência. 3-A estrutura e função de proteínas membranares. Expressão, purificação e métodos de cristalização. 4-Estratégias celulares para controle de qualidade de proteínas. 5-Folding proteico. Estabilidade conformacional. Mecanismos de folding in vitro e in vivo. Misfolding e doença: mecanismos moleculares de formação de agregados proteicos nas doenças neurodegenerativas. Trabalhos Experimentais 1-DC de proteínas 2-Determinação da estrutura de aminoácidos por RMN 3-Análise Estrutural de Interações Proteína-Ligando (SPR) 4-Análise espectroscópica de proteínas por fluorescência e IV 5-Cristalização da Lisozima
Metodologias de Ensino e Critérios de Avaliação:
Nota Final (NF): Módulos 1 e 2 (70%) + Módulo 3 (15%) + Seminário (15%) Módulos 1+2: Teste Mod 1 (50%): 65% RMN e SPR +17,5% DC+17,5% IV/F Teste Mod 2 (50%): Cristalização, Folding Módulo 3: Bioinformática. Seminário: Apresentação e discussão de um artigo científico. O exame final corresponde a 70% da NF (Mod 1 e 2). Nota Mínima Frequência: 9,5 no Mod 3 e no Seminário. Aprovação à UC: min 9,5 em cada componente -A matéria das práticas é avaliada nos testes que incluem perguntas teóricas e teórico-práticas.
Bibliografia principal:
1-Principal: - Kessel, A., Ben-Tal, N (2018) “Introduction to Proteins: Structure, Function, and Motion” 2nd Edition, CRC Press, Taylor and Francis Group, (ISBN 978-1-4987-4717-2) - Buxbaum, E. (2015). Fundamentals of protein structure and function (2ª ed.). Springer. DOI 10.1007/978-3-319-19920-7; ISBN 978-3-319- 19919-1. - Tripathi, T., & Dubey, V. K. (Eds.). (2022). Advances in protein molecular and structural biology methods. Academic Press. ISBN 978-0- 323-90264-9. - Gomes, C. M. (Ed.). (2019). Protein misfolding diseases: Methods and protocols. Humana Press. DOI 10.1007/978-1-4939-8820-4; ISBN 978-1-4939-8819-8. - Artigos científicos selecionados. 2-Complementar: - Saudagar, P., & Tripathi, T. (Eds.). (2023). Protein folding dynamics and stability: Experimental and computational methods. Springer Nature. ISBN 978-981-9920-78-5.
Língua:
Português