| Código |
12477
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| Ano |
1
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| Semestre |
S1
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| Créditos ECTS |
6
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| Carga Horária |
PL(30H)/T(30H)
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| Área Científica |
Biotecnologia
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Tipo de ensino |
Presencial
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Estágios |
Não aplicável
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Objectivos de Aprendizagem |
Conhecer e descrever os principais métodos de imobilização enzimática. Compreender a relevância de aplicação de números adimensionais em sistemas imobilizados. Caracterizar e modular sistemas não convencionais (solventes orgânicos, líquidos iónicos, fluidos supercríticos). Dimensionar reactores imobilizados: equações de projecto, tempo de residência normalizado e grau de conversão. Desenvolver modelos de cálculo da desactivação enzimática. Adquirir manuseamento laboratorial na preparação de sistemas imobilizados com células. Efectuar, avaliar e comparar os parâmetros cinéticos intrínsecos de sistemas enzimáticos livres e imobilizados. Desenvolver a capacidade criativa, integradora e inovadora na resolução de problemas na área biotecnologia enzimática.
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Conteúdos programáticos |
T (presencial): Métodos de imobilização de enzimas (reticulação, adsorção, ligação iónica, ligação covalente, microencapsulação e oclusão). Efeitos conformacionais, estereoquímicos, partição. Transferência de massa (Damkhöler, Biot, factor de efectividade interna e externo, módulo de Thiele e de substrato). Biocatálise em meios não convencionais: (1) solventes orgânicos (selecção, toxicidade, perfis de concentração), (2) Líquidos iónicos (estrutura, propriedades químicas e físicas, extracção com CO2-sc, aplicações), (3) Fluidos supercríticos (caracterização física e química, difusividade, toxicidade, impacto ambiental, remoção), (4) Nanobiocatálise (Partículas de ouro). Modelação de reactores enzimáticos descontínuos, contínuos e de fluxo tipo pistão. Desactivação enzimática. Imobilização enzimática na indústria alimentar e de aromas (Proteases, Aminoaciclases, Glucose isomerases). P (presencial): Imobilização Saccharomyces cerevisiae em microesferas de Alginato de sódio. Cinética de hidrólise da sacarose. Imobilização da Tirocinase para conversão Pyrocatecol em L-DOPA.
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Metodologias de Ensino e Critérios de Avaliação |
Teóricas em modelo presencial e com o peso de 65% na classificação final. Durante o período de ensino aprendizagem (CEA) a classificação mínima para aprovação na componente teórica é de 9,5 valores, após a média aritmética dos dois testes a realizar (7 de Novembro 2023 e 11 de Janeiro 2024).
A classificação mínima de admissão ao exame final são 6 valores, considerando sempre a obrigatoriedade de ter aprovação na componente prática (nota mínima de 9,5 valores).
- Práticas em modo presencial tem o peso de 35% na classificação final. Teste prático (19 de Dezembro 2023) com 50 perguntas sobre as temáticas lecionadas a descontar 0,10 valores nas questões tipo PEM, sem qualquer tipo de desconto nas questões de resposta múltipla (Verdadeiro/Falso e respostas múltiplas). Teste prático (30%) e desempenho laboratorial (5%).
É obrigatória a aprovação nas aulas práticas, com a nota mínima de 9,5 valores. Os alunos que já efetuaram a PL em 2022/2023 não necessitam de repetir esta componente.
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Bibliografia principal |
1-”Engenharia Enzimática”, Joaquim M.S. Cabral, Maria Raquel Aires-Barros, Lidel, 2003. 2-”Biochemical Engineering”, Harvey W. Blanch, Douglas S. Clark MARCEL DEKKER 1997. 3- Principles of Fermentation Technology, 2nd Edition, Stanbury, Whitaker & Hall, BH 1995. 4- Homaei A. Enzyme Immobilization and its Application in the Food Industry. Advances in Food Biotechnology, 2016, doi:10.1002/9781118864463.ch09. 5- Potdar MK, Kelso GF, Schwarz L, Zhang C, Hearn MTW. Recent Developments in Chemical Synthesis with Biocatalysts in Ionic Liquids, 2015, Molecules, 20: 16788-16816; doi:10.3390/molecules200916788. 6- Gomes et al., ”Tyrosinase immobilization in nickel-crosslinked gellan microspheres and conversion of L-DOPA to dopachrome”, Journal of Chemical Education, 2021. 7- Sojitra UV, Nadar SS, Rathod VK. A magnetic tri-enzyme nanobiocatalyst for fruit juice clarification, 2016, Food Chemistry, 213: 296-305.
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| Língua |
Português
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