| Código |
12486
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| Ano |
1
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| Semestre |
S2
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| Créditos ECTS |
6
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| Carga Horária |
TP(60H)
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| Área Científica |
Biotecnologia
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Objectivos de Aprendizagem |
O objetivo desta UC é estudar a estrutura e conformação das proteínas e a sua função biológica, relacionando alterações estruturais com o surgimento de patologias.
No final, o estudante deverá ser capaz de:
-identificar os princípios que definem a estrutura proteica e os mecanismos de folding in vitro e in vivo;
-relacionar alterações conformacionais com doenças neurodegenerativas;
-explicar estratégias celulares de controlo de qualidade proteica;
-aplicar métodos de cristalização e técnicas de análise estrutural (difração de raios X, dicroísmo circular, IV, fluorescência, RMN e SPR);
-demonstrar capacidade crítica na análise e apresentação de artigos científicos.
O estudante deverá ainda desenvolver competências transversais essenciais, incluindo comunicação científica, autonomia na aprendizagem, pensamento crítico e trabalho em equipa.
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Conteúdos programáticos |
1-Visualização e desenho computacional de moléculas orgânicas. Análise de interações moleculares entre proteínas e ligandos por métodos computacionais (Docking).
2- Métodos físicos de determinação da estrutura das proteínas: Cristalografia por difração de raios x e RMN; Dicroísmo Circular (DC); Interações proteína-ligando por SPR; Espectroscopia IV e fluorescência.
3-A estrutura e função de proteínas membranares. Expressão, purificação e métodos de cristalização.
4-Estratégias celulares para controle de qualidade de proteínas.
5-Folding proteico. Estabilidade conformacional. Mecanismos de folding in vitro e in vivo. Misfolding e doença: mecanismos moleculares de formação de agregados proteicos nas doenças neurodegenerativas.
Trabalhos Experimentais
1-DC de proteínas
2-Determinação da estrutura de aminoácidos por RMN
3-Análise Estrutural de Interações Proteína-Ligando (SPR)
4-Análise espectroscópica de proteínas por fluorescência e IV
5-Cristalização da Lisozima
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Metodologias de Ensino e Critérios de Avaliação |
O ensino desta UC será centrado no estudante, em que a sua participação ativa no processo de aprendizagem irá permitir um maior desenvolvimento das suas capacidades de raciocínio e autoavaliação. A metodologia pedagógica aplicada fundamenta-se no ensino por objetivos educativos e na aprendizagem baseada em problemas. O professor orienta os estudantes na pesquisa de informação relevante para a obtenção dos resultados esperados. Os trabalhos experimentais serão realizados para aplicação dos conhecimentos adquiridos, tanto na execução de técnicas, como na análise de dados, interpretação de resultados e resolução de problemas.
Nota Final (NF): Módulos 1 e 2 (70%) + Módulo 3 (15%) + Seminário (15%)
Módulos 1+2: 2 testes.
Módulo 3: Bioinformatica.
Seminário: Apresentação e discussão de um artigo científico.
O exame final corresponde a 70% da NF (Mod 1 e 2).
Nota Mínima Frequência: 9,5 no Mod 3 e 9,5 no Seminário.
Aprovação à UC: min 9,5 em cada componente
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Bibliografia principal |
1-Principal:
Kessel, A., Ben-Tal, N (2018) “Introduction to Proteins: Structure, Function, and Motion” 2nd Edition, CRC Press, Taylor and Francis Group, (ISBN 978-1-4987-4717-2)
Buxbaum, E. (2015). Fundamentals of protein structure and function (2ª ed.). Springer. DOI 10.1007/978-3-319-19920-7; ISBN 978-3-319-19919-1.
Tripathi, T., & Dubey, V. K. (Eds.). (2022). Advances in protein molecular and structural biology methods. Academic Press. ISBN 978-0-323-90264-9.
Gomes, C. M. (Ed.). (2019). Protein misfolding diseases: Methods and protocols. Humana Press. DOI 10.1007/978-1-4939-8820-4; ISBN 978-1-4939-8819-8.
-Artigos científicos selecionados.
Tripathi, T., & Uversky, V. N. (Eds.). (2025). The three functional states of proteins: Structured, intrinsically disordered, and phase separated. Academic Press. ISBN 978-0443218095.
Saudagar, P., & Tripathi, T. (Eds.). (2023). Protein folding dynamics and stability: Experimental and computational methods. Springer Nature. IS
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| Língua |
Português
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