| Código |
17231
|
| Ano |
1
|
| Semestre |
S2
|
| Créditos ECTS |
6
|
| Carga Horária |
TP(60H)
|
| Área Científica |
Bioquímica
|
|
Objectivos de Aprendizagem |
O objetivo desta UC é estudar a estrutura e conformação das proteínas e a sua função biológica, relacionando alterações estruturais com o surgimento de patologias.
No final, o estudante deverá ser capaz de:
-identificar os princípios que definem a estrutura proteica e os mecanismos de folding in vitro e in vivo;
-relacionar alterações conformacionais com doenças neurodegenerativas;
-explicar estratégias celulares de controlo de qualidade proteica;
-aplicar métodos de cristalização e técnicas de análise estrutural (difração de raios X, dicroísmo circular, IV, fluorescência, RMN e SPR);
-demonstrar capacidade crítica na análise e apresentação de artigos científicos.
O estudante deverá ainda desenvolver competências transversais essenciais, incluindo comunicação científica, autonomia na aprendizagem, pensamento crítico e trabalho em equipa.
|
|
Conteúdos programáticos |
1-Visualização e desenho computacional de moléculas orgânicas. Análise de interações moleculares entre proteínas e ligandos por métodos computacionais (Docking).
2- Métodos físicos de determinação da estrutura das proteínas: Cristalografia por difração de raios x e RMN; Dicroísmo Circular (DC); Interações proteína-ligando por SPR; Espectroscopia IV e fluorescência.
3-A estrutura e função de proteínas membranares. Expressão, purificação e métodos de cristalização.
4-Estratégias celulares para controle de qualidade de proteínas.
5-Folding proteico. Estabilidade conformacional. Mecanismos de folding in vitro e in vivo. Misfolding e doença: mecanismos moleculares de formação de agregados proteicos nas doenças neurodegenerativas.
Trabalhos Experimentais
1-DC de proteínas
2-Determinação da estrutura de aminoácidos por RMN
3-Análise Estrutural de Interações Proteína-Ligando (SPR)
4-Análise espectroscópica de proteínas por fluorescência e IV
5-Cristalização da Lisozima
|
|
Metodologias de Ensino e Critérios de Avaliação |
Nota Final (NF): Módulo 1 (17,5%) + Módulo 2 (15%) + Módulo 3 (35%) + Módulo 4 (17,5%) + Seminário (15%)
Módulo 1: 1º teste (Cristalização)
Módulo 2: Bioinformática (todos os estudantes têm de realizar um trabalho individual). No caso de nota inferior a 9,5 farão um teste oral de recurso para o máximo de 9,5 neste módulo.
Módulo 3: 2º teste (65% RMN e SPR +17,5% DC+17,5% IV/F)
Módulo 4: 3º teste (Folding)
Seminário: Apresentação e discussão de um artigo científico.
Nota mínima para frequência: 9,5 no Mod 3 e 9,5 no Seminário.
Aprovação à UC: Frequência e Classificação mínima de 9,5 na média dos Módulos 1, 3 e 4.
O exame final corresponde a 70% da NF (Mod. 1, 3 e 4)
Regime de assiduidade (incluindo os estudantes trabalhadores): 90% das aulas práticas.
|
|
Bibliografia principal |
1-Principal:
Kessel, A., Ben-Tal, N (2018) “Introduction to Proteins: Structure, Function, and Motion” 2nd Edition, CRC Press, Taylor and Francis Group, (ISBN 978-1-4987-4717-2)
Buxbaum, E. (2015). Fundamentals of protein structure and function (2ª ed.). Springer. DOI 10.1007/978-3-319-19920-7; ISBN 978-3-319-19919-1.
Tripathi, T., & Dubey, V. K. (Eds.). (2022). Advances in protein molecular and structural biology methods. Academic Press. ISBN 978-0-323-90264-9.
Gomes, C. M. (Ed.). (2019). Protein misfolding diseases: Methods and protocols. Humana Press. DOI 10.1007/978-1-4939-8820-4; ISBN 978-1-4939-8819-8.
-Artigos científicos selecionados.
2-Complementar:
Tripathi, T., & Uversky, V. N. (Eds.). (2025). The three functional states of proteins: Structured, intrinsically disordered, and phase separated. Academic Press. ISBN 978-0443218095.
Saudagar, P., & Tripathi, T. (Eds.). (2023). Protein folding dynamics and stability: Experimental and computational methods. Springer Nature. IS
|
| Língua |
Português
|